profil

Białka

Ostatnia aktualizacja: 2022-02-01
poleca 85% 1338 głosów

Treść
Grafika
Filmy
Komentarze

Białka składają się z: węgla, wodoru, tlenu, azotu, siarki, oraz fosforu żelaza i miedzi. Podstawową jednostką budulcową białka jest aminokwas. W skład większości białek wchodzi od kilkudziesięciu do około tysiąca aminokwasów choć zdarzają się także i większe cząsteczki.

Wszystkie białka zbudowane są z 20 rodzajów aminokwasów różniących się znacznie między sobą. Wokół węgla są umieszczone cztery ugrupowania atomów. Jedno to grupa aminowa NH drugie to kwaśna grupa karboksylowa COOH; od nazw tych grup pochodzi nazwa aminokwasy. Trzecie miejsce przy atomie węgla zajmuje wodór czwarte zaś , oznaczone literą R to ugrupowanie boczne które decyduje o właściwościach aminokwasu. Aminokwasy łączą się ze sobą poprzez wiązanie peptydowe.

Aminokwasy mogą łączyć się ze sobą dając peptydy które znów mogą łączyć się dając oligo- i polipeptydy które tworzą białka.
Do krótkich łańcuchów zbudowanych z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi (peptydów) zaliczamy niektóre hormony, np. oksytocyne i wazopresyne. W długim łańcuchu polipeptydowym wiązania peptydowe są sztywne , natomiast wokół pozostałych wiązań łańcuch może wykonywać swobodne obroty. Mimo różnic w kształtach cząsteczek białek występują w nich odcinki łańcuchów polipeptydowych o identycznych, regularnych strukturach przestrzennych.

Organizacja struktury przestrzennej makrocząsteczek białek dzieli się na:
a) strukturę pierwszorzędową
Określa ona kolejność (sekwencję) aminokwasów aminokwasów łańcuchu polipeptydowym. Jest ona zdeterminowana genetycznie, przekazywana przez kod genetyczny z DNA. Pierwszym białkiem którego określono sekwencję aminokwasów była insulina. Sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipetydowym decyduje o ostatecznej strukturze przestrzennej łańcucha polipeptydowego.
b) strukturę drugorzędową
Łańcuch niestabilny ulegający sfałdowaniu przyjmujący postać α-helisy i β-kartki.
Struktura α-helisy powstaje przez zwinięcie się łańcucha polipptydowego tak, jak gdyby oplatał nieistniejącą kolumnę. Średnica helis oraz gęstość opleceń nie sa przypadkowe: umożliwiają ułożenia grup C=O i N-H tworzących różne wiązania peptydowe dokładnie naprzeciw siebie w i w odległości która pozwala na wytworzenie wiązania wodorowego. Te dwie grupy pochodzą z wiązń peptydowych oddalonych od siebie w łańcuchu polipeptydowym o cztery aminokwasy. W ten sposób na jedno oplecenie przypadają cztery wiązania wodorowe. Ugrupowania boczne R wystają na zewnątrz komórki nie biorąc udziału w stabilizacji jej struktury
Struktura β-kartki. Również w jej przypadku regularność wynika z obecności wiązań wodorowych. Łańcuch polipeptydowi układa się na płaszczyźnie tworząc wiązania wodorowe między oddalonymi od siebie w łańcuch polipeptydowym wiązaniami peptydowymi. Powstała struktura przypomina nieco kartkę, choć pofałdowaną i odrobinę skręconą
Struktura α-helisy i β-kartki nie obejmuje całego łańcucha plipeptydowego lecz tylko niektóre jego odcinki. Spotykamy również łańcuchy w którym naraz występują obie struktury.
c) strukturę trzeciorzędową
Powstaje ona w wyniku tworzenia się mostków dwusiarczkowych (wiązanie kowalencyjne) (disiarczkowych) pomiędzy aminokwasami. .Struktura ta decyduje o właściwościach białka. Jest ona utrzymywana przez rózne wiązania i oddziaływania pomiędzy ugrupowaniami bocznymi aminokwasów. Między kwaśną grupą –COOH i zasadowa –NH może powstać wiązanie jonowe. Miedzy ugrupowaniami bocnymi mogą tworzyć się wszelkiego rodzaju oddziaływania, np. Van der Waalsa.
d) strukturę czwartorzędową
Jest ona złożona z łańcuchów polipeptydowych połączonych ze sobą np. struktura cząsteczki hemoglobiny.

Białka rozpuszczalne w wodzie, czyli większość znajdujących się w komórce, zwijają się według pewnej reguły. Starają się ukryć we wnętrzu cząsteczki aminokwasy niepolarne ( ich ugrupowania boczne słabo rozpuszczają się w wodzie). Na zewnątrz cząsteczki są wystawiane obdarzone ładunkiem aminokwasy polarne które tworzą z cząsteczkami wody wiązania wodorowe , stabilizując zwiniętą strukturę.

Białka dzielimy na:
a) proteiny
Inaczej białka proste, są zbudowane tylko i wyłącznie z aminokwasów np. algumina, globulina, histony oraz skleroproteiny (kolagen występujący w tkance łącznej, elastyne- we włosach oraz keratyne - występująca w paznokciach i kopytach)
b) proteiny
Białka złożone zawierającą oprócz aminokwasów inne podstawniki
- glikoproteiny – zawierają elementy cukrów
- lipopropeidy – zawierają elementy tłuszczów
- nukleoproteidy – zawierają elementy kwasów nukleinowych
- mentaloproteidy – zawierają związek żelazo-hemoglobina

Funkcje białek:
a) budulcowa
b) zapasową u roślin motylkowych
c) odpornościową
d) enzymatyczną

Aminokwasy dzielimy na:
a) endogenne organizm może je sam wyprodukować (glicyna, alanina, seryna)
b) egzogenne organizm musi je pobrać z pokarmem (fenyloanalina, treonina, tryptofan)

Czy tekst był przydatny? Tak Nie

Czas czytania: 4 minuty