Enzymologia - katabolizm anabolizm enzymy centrum aktywne inhibitory.

Procesy kataboliczne
-przekształcają złożone składniki tkanek do związków prostszych
-końcowymi produktami katabolizmu są bardzo proste substancje drobnocząsteczkowe, jak woda, ditlenek węgla, amoniak, mocznik czy kwas moczowy
-procesom katabolicznym towarzyszy uwalnianie energii
-tylko część tej energii przetwarza się w formę biologicznie użyteczną, Jest ona magazynowana w postaci związków bogato-energetycznych (makrogenicznych)
-większość energii uwolnionej w przebiegu procesów katabolicznych rozprasza się w postaci ciepła
Procesy anaboliczne
-polegają na syntezie złożonych składników tkanek z substancji prostszych
-na drodze biosyntezy powstają drobnocząsteczkowe związki organiczne: aminokwasy, cukry proste, nukleotydy, przekształcane następnie w struktury wielkocząsteczkowe jak białka, polisacharydy, czy kwasy nukleinowe
Enzymy pomimo ogromnego zróżnicowania ich struktury u funkcji wykazują szereg cech wspólnych:
-niezmienność stałej równowagi
-zmiany energii swobodnej
-addytywność zmian energii swobodnej
-enzym obniża energie aktywacji
-enzym nadaje reakcji jeden z możliwych kierunków
-posiada centrum aktywne
-tworzy kompleks z substratem
Właściwości centrum aktywnego
-zajmuje stosunkowo małą cześć objętości cząsteczki enzymu
-miejsce aktywne jest układem przestrzennym złożonym z łańcuchów bocznych reszt aminokwasowych zajmujących różne zazwyczaj odległe pozycje
-w tworzeniu miejsca aktywnego uczestniczą te reszty aminokwasowe które w łańcuchach bocznych maja grupy mogące być donorami lub akceptorami protonów
-centra aktywne są zagłębieniami lub szczelinami w strukturze cząsteczkowej białka enzymatycznego.
Zależność prędkości reakcji enzymatycznej (V) od temperatury
-prędkość reakcji zależy od temperatury do 40-50*C; każdy wzrost temp o 10 stopni powoduje dwukrotny przyrost prędkości reakcji
W 40*C prędkość gwałtownie spada, bo następuje denaturacja białka enzymatycznego.
-są wyjątki, bo są enzymy które działają w temp 95*C
Wpływ efektorów allosterycznych na prędkość reakcji enzymatycznej (V przy różnych stężeniach substratu [S]
-jeśli inhibitor jest ujemny to wartość stałej Michalisa jest wyższa niż przy reakcji bez inhibitora, to powinowactwo jest niższe, prędkość max jest otrzymywana przy bardzo wysokiej stałej Michaelisa, ale powinowactwo jest niższe
Aktywność enzymu-prędkość reakcji mierzona w ściśle określonych warunkach i wyrażana w następujących jednostkach
Inhibitor kompetycyjny- zmienia się stała Michaelisa, nie zmienia się prędkość maksymalna
-musi być podobny do substratu, aby mógł się związać z miejscem aktywnym
Inhibitor niekompetycyjny- stała Michaelisa się nie zmienia, zmienia się prędkość maksymalna
Np.jodoacetamid- działa w aminokwasach, które mają wolne grupy SH
-diizopropylofluorofosforan
-EDTA-EDTA-Mg
-nie musi być podobny do substratu, bo wiąże się poza centrum aktywnym, ale zmienia jego konformację i substrat nie może się przyłączyć
Znaczenie praktyczne inhibitorów
-gazy bojowe-luizyt, iperyt, tabun, sarin
-leki o działaniu przeciwbakteryjnym, przeciwgrzybiczym, przeciwwirusowym, przeciwzakrzepowym, przeciwzapalnym, przeciwnowotworowym
-środki owadobójcze
-środki chwastobójcze
-środki gryzoniobójcze
-farmakologiczne sterowanie funkcjami układu nerwowego (inhibitory monoaminooksydazy, esterazy acetylocholinowej)
Specyficzność enzymów
-specyficzność substratowa- enzymy działają tylko na określone substraty
*istnieją enzymy o swoistości bezwzględnej-enzym przekształca tylko jeden substrat, a nawet tylko na jeden z jego izomerów
-ureaza-enzym roślinny-rozkłada wyłącznie mocznik do CO2 i NH3
-dehydrogenaza mleczanowa- enzym wątrobowy- utleniający wyłącznie L mleczan do pirogronianiu a zupełnie nieaktywny wobec D mleczanu
*Swoistość względna czyli grupowa- enzym przekształca grupę podobnych związków
-niektóre fosfatazy są specyficzne wobec wielu.